蛋白质形状在阿尔茨海默氏症研究中很重要

(资料图)

有时蛋白质会错误折叠。当这种情况发生在人脑中时，错误折叠蛋白质的堆积会导致神经退行性疾病，如阿尔茨海默氏症、帕金森氏症和肌萎缩侧索硬化症。

蛋白质不会突然发生错误行为和错误折叠。有一个微妙的生化相互作用生态系统和环境，通常让它们扭曲、展开、重新折叠并按照它们的本意完成它们的工作。

然而，正如密歇根理工大学的研究人员在ACS Chemical Neuroscience上发表的一篇文章中所探索的那样，即使是很小的变化也可能导致长期后果。

对于被认为是阿尔茨海默病的主要标志的淀粉样蛋白 β 肽，分子特定位置的常见化学修饰具有蝴蝶效应，可导致蛋白质错误折叠、聚集和细胞性。

乙酰化和淀粉样蛋白 Beta 性

密歇根理工大学化学副教授 Ashutosh Tiwari 解释说，错误折叠的 β 淀粉样蛋白往往会堆积并形成聚集体，从而形成丝状原纤维或球状无定形形状。

为了了解导致不同形状的原因并评估它们的性，Tiwari 的团队研究了乙酰化。

乙酰化是蛋白质经历的最常见的化学修饰之一，但在它如何影响淀粉样蛋白性方面研究最少的一种。在淀粉样蛋白 β 上，乙酰化可发生在两个位点：赖氨酸 16 和赖氨酸 28。